Identyfikacja i charakterystyka specyficznych białek wiążących hormon wzrostu w prawidłowych ludzkich surowicach.

Uważa się, że dobrze znane duże postacie (45 000-100 000 moli) immunoreaktywnego ludzkiego hormonu wzrostu (hGH) w ludzkiej surowicy są losowymi agregatami lub formalnymi polimerami. Jednak obecnie badaliśmy możliwość, że są to formy związane z białkami. Po inkubacji monomerycznego 125I-hGH z prawidłową surowicą, chromatografia na żelu wykazała pik związanego 125I-hGH (w przybliżeniu 120 000 mol), który został całkowicie przesunięty przez nadmiar nieznakowanego hGH. Gdy chromatografowano samą surowicę, następnie wykryto dwa piki specyficznego wiązania, główny pik, wymywając pomiędzy 74000 i 85 000 mol. Wag., Odpowiadał białku wiążącemu 125I-hGH, obserwowanemu przy około 120 000 mol. Stosując mini-żelowy system filtracyjny do oddzielania związanego z wolnego hormonu, wiązanie 125I-hGH przez normalną ludzką surowicę było zależne od czasu (równowaga została osiągnięta po 2 hw 21 stopniach C), temperatura (21 stopni C wyższa niż 37 stopni C ), Ca2 + i stężenia w surowicy. Wiązanie było odwracalne i wysoce specyficzne dla hGH, nie było eksponowane przez GH lub prolaktyny z kilku gatunków. Analiza Scatcharda wykazała liniowe wykresy z powinowactwem (KA) wynoszącym 0,32 +/- 0,06 X 10 (9) M-1 (n = 7). Surowica ludzka o niskich endogennych poziomach hGH, po dodaniu do błon wątrobowych królika, zmniejszała wiązanie 125I-hGH w tej tkance w sposób zależny od dawki. Dane te wskazują, że ludzkie surowice zawierają specyficzne białko wiążące o wysokim powinowactwie do hGH i że może to wyjaśniać, przynajmniej częściowo, pod względem znanej heterogenności GH w znanej wielkości w surowicy. Jego wpływ na wiązanie GH z tkankami docelowymi może wskazywać na rolę białka wiążącego w regulacji działania GH.
[patrz też: skrzydlik w oku, pasma śluzu w moczu, czerniak guzkowaty ]