Hodowane fibroblastowe monowarstwy wydzielają białko, które zmienia komórkowe wiązanie somatomedyny-C / insulinopodobnego czynnika wzrostu I.

Badaliśmy wiązanie somatomedyny-C / insulinopodobnego czynnika wzrostu (Sm-C / IGF-I) z ludzkimi fibroblastami zarówno w monowarstwach adherentnych, jak iw hodowlach zawiesinowych. Dodanie Sm-C / IGF-I w stężeniach od 0,5 do 10 ng / ml do hodowli monowarstw doprowadziło do paradoksalnego zwiększenia wiązania 125I-Sm-C / IGF-I i stężenia od 25 do 300 ng / ml były wymagane do zastąpić znakowany peptyd. Dodanie nieznakowanej insuliny nie spowodowało wyparcia znakowanego Sm-C / IGF-I z adherentnych komórek. Gdy stosowano zawiesiny fibroblastów, stężenia Sm-C / IGF-I między a 10 ng / ml powodowały przemieszczenie, paradoksalny wzrost wiązania 125I-Sm-C / IGF-I nie został wykryty, a insulina wypierała 60% znakowanego peptydu. . Sieciowanie powinowactwa z monowarstwami fibroblastów ujawniło 43000-molowy kompleks 125I-Sm-C wiążący białko, który nie został wykryty po sieciowaniu do zawieszonych komórek. Cząsteczkowy kompleks o masie 43,000 mol nie został wykryty po sieciowaniu do monowarstw komórek mięśni gładkich, a badania wiązania wykazały, że 125I-Sm-C / IGF-I zostało przesunięte o więcej niż 90% przez Sm-C / IGF-I przy użyciu stężeń pomiędzy 0,5 i 10 ng / ml. Ponieważ pożywka kondycjonowana fibroblastami zawierała 43 000-molowy kompleks wagowy, komórki mięśni gładkich inkubowano z kondycjonowaną pożywką przez 24 godziny przed rozpoczęciem badań wiązania. Wiązanie 125I-Sm-C / IGF-I wzrosło 1,6-krotnie w porównaniu z hodowlami kontrolnymi i po sieciowaniu kompleksu 43 000-moli wagowego można było wykryć na powierzchni komórek mięśni gładkich. Monowarstwy ludzkich fibroblastów wydzielają białko, które wiąże 125I-Sm-C / IGF-I, które może być przeniesione na powierzchnię komórek mięśni gładkich i zmienia wiązanie 125I-Sm-C / IGF-I.
[przypisy: sp wysoka, dyżury aptek ostrów mazowiecka, żebro szyjne ]